Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) - это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний. Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной. Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений. Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Значение фермента в организме

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром. Обычно расшифровка биохимического анализа крови содержит данный показатель. Лактатдегидрогеназа в крови - важный фермент, участвующий в реакциях:

Окисления глюкозы;

Выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию. Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

Когда назначают анализ?

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Тест на ЛДГ в крови может быть использован для выявления и оценки:

Острого или хронического повреждения тканей;

Прогрессирования анемии и тяжелой инфекции;

Течения онкологических заболеваний после химиотерапии , лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Врач назначает определение уровня ЛДГ в других жидкостях организма:

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.

Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Многие факторы влияют на результаты анализа, и они не всегда являются поводом для беспокойства и дальнейшего обследования:

Образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

По выявленному маркеру нельзя определить, какие именно клетки были повреждены. Потому необходимо знать при расшифровке ЛДГ, что это такое его изоферменты. Некоторые лаборатории проводят дополнительные тесты, определяющие несколько форм вещества, начиная с самого подвижного:

Первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови;

Второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах;

Третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках;

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани;

Пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени. При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом. Гипоксия, шок и ожоги сопровождаются отмиранием клеток, что показывает рост ЛДГ. Кофеин также влияет на количество фермента в крови.

Динамика первого изофермента является более чувствительной и специфической, чем повышение ЛДГ в целом. Обычно уровень второго изофермента выше, чем первого. Если концентрация ЛДГ-1 повышается относительно ЛДГ-2 - диагностируется сердечный приступ. Обычно норма ЛДГ в крови превышена 12-24 часов после повреждения тканей сердца и на протяжении двух суток в 80% случаев. Нормальное соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 является надежным доказательством того, что приступа не было. Соотношение общего ЛДГ и ЛДГ-1 получило название гидроксибутиратдегидрогеназа. Потому при инфаркте:

Цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30);

Соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки - по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

Другие тяжелые заболевания отражают на соотношении изоферментов и коэффициентов:

Гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ - до 1,3 и ниже;

При мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2;

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек;

опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

ЛДГ в анализе крови рассматривается в соотношению с другими показателями:

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена. Биохимический анализ крови позволяет заподозрить патологию и направить пациента на выявление онкомаркеров.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Причины повышения

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

• инсульт;
• некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
• болезни почек и печени;
• мышечная дистрофия;
• панкреатит;
• инфекционный мононуклеоз;
• некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель - потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Биохимический анализ состава крови — метод лабораторной диагностики, позволяющий узнать много информации о состоянии здоровья пациента. По итогам теста врач получит и расшифрует информацию об особенностях обменных процессов, возможном развитии патологий внутренних органов, избытке или нехватке витаминов и микроэлементов.

Анализ крови на ЛДГ (один из составляющих исследования на биохимию) определяет содержание в крови фермента – лактатдегидрогеназы. Молекулы этого белка задействованы в процессах образования молочной кислоты, расщепления глюкозы. У здорового человека такое соединение находится в клетках тканей и органов, в кровь поступает при условии начала разрушения клеток. Так что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, как расшифровать результат и на какие процессы могут указать изменения в полученных ответах?

Анализ ЛДГ не является основным методом диагностики патологий. Исследование проводится, когда необходимо опровергнуть или подтвердить диагноз.

Результат помогает увидеть, какова степень развития заболевания, имеет ли положительный эффект лечение, прогрессирует ли болезнь.

Биохимия ЛДГ назначается для исследования общего состояния при плановых осмотрах или в случаях, если человек имеет патологии:

• произошел инфаркт миокарда, есть подозрения на его развитие, для выбора способа лечения;
• предрасположенность к анемии – причина выбора такого способа диагностики объясняется просто, когда наблюдается пониженный уровень гемоглобина в крови, то происходит ускоренный процесс разрушения эритроцитов, что отражает растущий показатель ЛДГ;
• разрушения тканей из-за развития опухолевых заболеваний онкологического характера;
• патологические процессы в печени или почках;
• разрушение тканей мышц, происходящее по разным причинам.

Анализ крови на ЛДГ проводится с выполнением правил:

• проба забирается из вены;
• не разрешается прием пищи, лекарств, алкоголя перед процедурой, запрещено курение;
• пациент должен отдохнуть, иметь стабильное психоэмоциональное состояние.

Забор венозной крови для проведения исследования

Какая норма исследования?

ЛДГ, определяемый в биохимическом анализе крови, имеет пять видов ферментов, которые локализуются в определенных органах. Такая классификация позволяет с большой достоверностью определить «географию» развивающегося патологического процесса:

• ткани сердца и мозга содержат ЛДГ 1;
• в клетках крови и печени присутствует фермент второго типа;
• мышцы, щитовидную железу, легкие, надпочечники и поджелудочную железу связывают с ЛДГ 3;
• печень, плаценту, органы мужской моче-половой системы соотносят с формой фермента 4;
• ЛДГ 5 содержат скелетные мышцы, плацента, печень, мужские репродуктивные органы.

LDH в биохимическом анализе крови соотносят с нормой. Значение варьируется в зависимости от половой принадлежности и возраста пациента. Показатель имеет обозначение е/л. Врачами используется таблица, в ней наглядно представлены единицы лактатдегидрогеназы, характерные для определенных групп людей.

1. У новорожденного ребенка уровень фермента всегда повышен, затем происходит снижение – до года характерно значение от 210 до 610 е/л.
2. Норма для детей и подростков до 18 лет находится в пределах от 114 до 300 е/л. Если ребенок активно занимается спортом, нормальный показатель ЛДГ в его крови смещен к крайним высоким цифрам диапазонов.
3. Взрослые мужчины и женщины не имеют одинаковый показатель нормы ЛДГ: у прекрасной половины он ниже — 125-211 е/л, сильной половине характерно значение от 125 до 226 е/л.

Анализ венозной крови на содержание ЛДГ и расшифровка результатов, сопоставление их с нормальными значениями важны для дальнейшей диагностики.

Биохимическая реакция крови

Что означает повышение уровня фермента?

Бывают ситуации, когда LDH в биохимическом анализе крови повышен. Такой результат теста означает, что в организме пациента имеется одна причина или несколько оснований, способных увеличить выработку органами фермента. К ним относятся патологии и состояния:

• инфаркт миокарда – в течение 2 суток после начала наблюдается повышение ЛДГ, уровень сохраняется до 10 дней;
• инсульт;
• сердечная недостаточность, нарушение ритма (может наблюдаться одновременное изменение содержания фермента КФК, его значение выше нормы);
• развитие тромбоза легочных артерий, вызывающих инфаркт легкого;
• изменения печени, связанные с гепатитом, циррозом, алкоголизмом;
• болезни почек (пиелонефрит, инфаркт), патологии органа аутоиммунного характера;
• онкологические заболевания;
• анемия разной природы;
• лейкемия, лимфома;
• мышечные травмы, их атрофия, дистрофия;
• мононуклеоз (инфекционный);
• значительные ожоговые поражения тела;
• изменения работы поджелудочной железы;
• диабетическая стопа;
• состояние травматического шока.

Анализ биохимии крови, когда ЛДГ повышен, может говорить об опасности для беременной женщины.

Высокий уровень фермента часто указывает на возможность отслойки плаценты, повышающей в несколько раз риск выкидыша или преждевременных родов. Повысить значение могут функциональные причины, которые требуют детальной диагностики.

Сердечный приступ – одна из причин высокого ЛДГ

Почему снижается ЛДГ в крови?

Пониженный уровень лактатдегидрогеназы наблюдается реже, чем повышение. За такой процесс могут отвечать усиленные процессы окисления глюкозы, которые происходят в организме пациентов, чрезмерно употребляющих витамин С.

Называют и другие причины:

• болезни почек, при которых происходит повышение уровня мочевины и оксалатов;
• побочный эффект от проведения некоторых видов химиотерапии;
• прием лекарств противосудорожного действия.

Для сдачи анализа лучше обратится в частную лабораторию

Лечение патологий, связанных с изменением ЛДГ, предполагает несколько повторных исследований для отслеживания динамики изменения количества фермента. Специалисты рекомендуют проводить их в одной клинике (Инвитро) на одном оборудовании. Любые выраженные симптомы изменений здоровья требуют врачебной консультации, назначения индивидуального лечения.

Чтобы узнать больше информации о функциях и роли фермента в человеческом организме, рекомендуем просмотреть короткий, но познавательный видеоролик:

Еще:

Как по анализу крови при инфаркте миокарда ставят диагноз: СОЭ, ферменты

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.

Норма лдг в крови

У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.

Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.

Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа повышена

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

• инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
• инсульт;
• инфаркт легкого или легочная недостаточность;
• заболевания почек;
• цирроз печени;
• гепатит, желтуха;
• панкреатит в острой форме;
• заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
• раковые опухоли в органах;
• острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
• гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
• если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

• некоторые кожные заболевания;
• тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
• употребление алкоголя;
• применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
• тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.

Для чего используют определение ЛГД?

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая — цинксодержащий внутриклеточный фермент, играющий роль в синтезе лактата. Он обнаруживается практически во всем теле,больше всего в печени, мышечной ткани и сердце. ЛДГ имеет 5 вариаций, отличающихся структурой и локализацией:

1. ЛДГ-1 большей частью располагается в тканях головного мозга и сердечной мышце;
2. ЛДГ-1 и ЛДГ-2 локализуются в клетках крови, почках;
3. ЛДГ-3 присутствует в мышцах, селезёнке, надпочечниках, лёгких, поджелудочной железе;
4. ЛДГ-4 имеет такие же локации, как и ЛДГ-3, кроме того он встречается в плаценте, гранулоцитах, печени и сперматозоидах;
5. ЛДГ-5 обнаруживается в мышцах, в клетках печени и во всех органах, где локализуется ЛДГ-4.

При полном снабжении клеток кислородом, Лактатдегидрогеназа не запасается в организме, а распадается до нейтральных веществ и выходит естественным образом. Но при определённых нарушениях, приводящих к расщеплению клеток, его количество может возрасти. Повышение концентрации лактатдегидрогеназы может являться свидетельством всевозможных патологий.

Норма ЛДГ в крови

Имеются конкретные рамки концентрации ЛДГ в норме. Сразу после рождения (до 4-х дней) нормой считается уровень ЛДГ до 775 Ед/л. У новорожденных детей нормальным будет содержание фермента в крови, не превышающее 2000 единиц на литр крови. У детей до 2-х лет уровень фермента не должен превышать 430 Ед/л, в возрасте от 2 до 12 лет — 295 Ед/л. У взрослых людей количество ЛДГ значительно снижается и имеет половые различия: у женщин за норму принимается число 135-214 Ед/л, а у мужчин — 135-225 Ед/л.

Когда требуется провести анализ на ЛДГ

Как правило, врачи направляют на анализ концентрации ЛДГ в крови при подозрениях на многие заболевания, причиной которых является гипоксия или распад клеток: анемия, разрушении миокарда, опухоли, патологии в работе печени и другие. С помощью этого исследования можно выявить какие-либо нарушения в строении тканей и вовремя распознать заболевание.

Определение уровня ЛДГ

Кровь исследуется на содержание ЛДГ по особенной методике под названием «UV-тест». Кровь берётся из вены, в утренние часы (до 10) и натощак. Затем полученное вещество подвергают центрифугированию, чтобы выделить из плазмы сыворотку. При этом очень важно, чтобы сыворотка была чистой, без следов распада эритроцитов, поскольку в противном случае результат может оказаться неверным. Внимание! Нежелательно курить и употреблять алкоголь накануне проведения анализа. Помимо этого, не следует принимать пищу за 6-8 часов до исследования, при этом необходимо ограничить потребление белковой и жирной пищи. Интенсивные занятия спортом тоже способны исказить результат. Ещё на конечный показатель оказывают влияние принимаемые лекарственные средства, поэтому стоит отложить приём медикаментов в день проведения исследования. Обычно с результатом анализа можно ознакомиться уже на 2 день обследования.

Важно! Повышение уровня ЛДГ не всегда свидетельствует о патологии. Существуют физиологические причины увеличения показателя фермента, такие как беременность, младенческий возраст или усиленная физическая активность.

Когда ЛДГ повышен

Возрастание концентрации ЛДГ возникает при следующих патологиях:

• инсульт
• инфаркт миокарда, кишечника или лёгкого
• лёгочная недостаточность
• гипоксия
• острый панкреатит
• заболевания поджелудочной железы
• сниженное кровяное давление
• болезни, которые поражают гепатобиларный комплекс
• рак крови, почек, яичек и т.д.
• цирроз печени
• желтуха (на первых стадиях болезни)
• железодефицитная или пернициозная анемия
• эклампсия
• отслойка плаценты
• некоторые грибковые заболевания
• лимфома
• гепатит
• инфекционный мононуклеоз
• травмы скелетной мускулатуры, травматический шок
• дистрофическое состояние
• гломерулонефрит
• лейкоз
• кислородная недостаточность

Чтобы точно определить, где протекает патологический процесс, нужно проанализировать, какой именно изофермент ЛДГ повышен.

Возрастание показателей ЛДГ-1 или ЛДГ-2 наиболее часто указывает на инфаркт сердечной мышцы. Если повышена концентрация ЛДГ-1 и ЛДГ-3, то можно предположить, что у пациента развивается атрофия мышечной ткани. Чрезмерная активность изоферментов ЛДГ-4 и 5 часто указывает на нарушения в работе печени, а также на мышечные и костные повреждения. Если подозревают онкологическое заболевание, то наибольшее внимание обращают на количество ЛДГ-3, 4 и 5.

Важно! Повышенный показатель ЛДГ можно обнаружить при таких состояниях, как:

• употребление алкоголя
• психологический стресс или усиленные физические нагрузки
• определённые кожные заболевания
• употребление некоторых медикаментов (чаще всего, аспирин, анестетики, фториды, оральные контрацептивы и инсулин)
• тромбоцитоз

Когда ЛДГ снижен

Снижение концентрации лактатдегидрогеназы в крови характерно в следующих ситуациях:

• употребление большого количества аскорбиновой кислоты;
• высокий уровень содержания в моче солей щавелевой кислоты (оксалатов)
• своеобразная реакция на цистотическую химиотерапию.

Понижение показателя ЛДГ встречается очень редко и не всегда трактуется как свидетельство наличия нарушений в организме.

Способы снижения уровня ЛДГ

Чтобы снизить показатель лактатдегидрогеназы, необходимо точно диагностировать причину его увеличения и устранить ее. Заниматься расшифровкой результатов анализа обязательно должен квалифицированный специалист. Лечение выявленного заболевания будет способствовать понижению содержания ЛДГ в крови. Контролировать показатель лактатдегидрогеназы требуется при обнаружении следующих диагнозов:

Если пациенту поставлен диагноз «анемия», то ему будет назначена систематическая терапия, включающая в себя приём железосодержащих препаратов и специальной диеты. При этом необходимо периодически проводить биохимический анализ крови на ЛДГ, для того чтобы убедиться в продуктивности лечения.

Также регулярно сдавать кровь на ЛДГ нужно во время лечения острого панкреатита, так как именно по показателю лактатдегидрогеназы можно проследить успешность терапии.

Как правило, квалифицированные врачи устраняют приступ воспаления поджелудочной железы без хирургического вмешательства, и лишь в самых серьёзных случаях назначается ее удаление.

При инфаркте миокарда крайне необходимо вовремя начать лечение. Первым делом назначается медикаментозная терапия, помогающая быстро снять приступ и нормализовать кровообращение. Во время лечения следует проводить строгий контроль уровня содержания ЛДГ.

При подозрении на онкологическое заболевание требуется провести дополнительные обследования пациента. В случае подтверждения этого диагноза необходимо принимать экстренные меры. Как правило, предпочтение отдаётся комплексной терапии, включающей в себя хирургическое вмешательство, химиотерапию и лучевое лечение.

Таким образом, биохимический анализ крови на содержание лактатдегидрогеназы поможет вовремя обнаружить различные заболевания и патологии в организме человека на ранних стадиях, до проявления симптомов болезни. К счастью, современные методы обследования организма позволяют избежать опасных осложнений. Более того, комплексная диагностика делает возможным наблюдение за течением хронических заболеваний.